ИСТИНА

Обнаружен новый класс сегментов белков, соответствующий тетрапептидам с определенной последовательностью аминокислот и характеризующихся постоянством конформации остова полипептидной цепи. Критерий постоянства конформации состоит в сохранения определенного строения более чем в 2/3 структур с данной последовательностью, при этом вариации конформаций в конкретных представителях основной конформации не должны превышать 10° по двугранным углам φ и ψ. Оказалось, что в большинстве случаев основная конформация пептида, выделенного нами как конформационно-стабильная (КС), является α-спиральной, а КС-пептиды часто встречаются в белках группы all-alfa. Мы обнаружили, что КС-пептиды α-спирального типа обладают характерными свойствами, не заложенными при их идентификации. Было найдено, что КС-пептиды соответствуют участкам полипептидной цепи с максимальной вероятностью формирования α-спирали. Оценка вероятности была проведена независимо методом искусственных нейронных сетей (сервер PSIPRED) и методом кластерного анализа локальных структур белка (сервер http://milch.eimb.ru). О повышенной склонности КС-пептидов охарактеризованного класса к α-спиральному типу структуры свидетельствует и их аминокислотный состав: КС-пептиды, сильнее, чем другие α-спиральные области, обогащены такими аминокислотами как Ala, Glu и Leu. Т.е., КС-пептиды являются наиболее ярко выраженными эталонами α-спирали, а образуемая ими спираль может быть названа идеальной вторичной структурой α-спирального типа. Мы определили значения углов φ и ψ и параметры водородной связи, присущие такой спирали. От этой особо регулярной структуры следовало ожидать повышенной стабильности. Действительно, расчеты, проведенные нами с применением метода денатурирующей молекулярной динамики, свидетельствуют о повышенной стабильности КС-пептидов (например, EAAV) в сравнении с другими α-спиральными тетрапептидами.