ИСТИНА

Шаперонины являются одной из групп молекулярных шаперонов - белков, обеспечивающих правильное сворачивание полипептидной цепи. Они представляют собой комплексы из нескольких субъединиц, обладающие внутренней полостью, в которую попадает белок-субстрат. Общим для всех шаперонинов является наличие открытой и закрытой конформаций, переход между которыми происходит за счёт гидролиза АТФ. Недавно было обнаружено, что геномы бактериофагов также кодируют собственные шаперонины, отличные по своим свойствам от шаперонинов бактерий и эукариот [1,2]. Объектом данного исследования является шаперонин – gp246 – фага OBP Pseudomonas fluorescens. Для изучения структуры gp246 использовался метод электронной микроскопии макромолекул. Электронные микрофотографии частиц на углеродной подложке были получены на микроскопе JEOL JEM 2100 с увеличением х40000. Изображения отдельных частиц обрабатывались в программах IMAGIC и EMAN2, в результате чего была построена трёхмерная реконструкция gp246. Полученная структура представляет собой кольцо из семи субъединиц. Это отличает её от большинства шаперонинов, как правило, состоящих из двух колец. Данные электронной микроскопии подтверждаются результатами аналитического центрифугирования, согласно которым масса шаперонина примерно соответствует массе гептамера2. Следующим шагом работы является получение структур открытой и закрытой конформаций, для чего исследуются образцы шаперонина в комплексе с АТФ и в комплексе с АДФ. Исследование поддержано грантом РФФИ (16-04-01587). [1] Kurochkina L.P., Semenyuk P.I., Orlov V.N. et al. // J.Virol., 2012, 86, pp. 10103-10111. [2] Semenyuk P.I., Orlov V.N., Sokolova O.S., Kurochkina L.P. // Biochem J., 2016, 473, pp. 2383-2393.