ИСТИНА

Любая живая клетка представляет собой сложную адаптивную систему, в которой белки и межмолекулярные взаимодействия являются ключевыми компонентами. Учитывая динамический характер системы, крайне важным является понимание как работы клетки в целом, так и функциональных связей между отдельными компонентами, которые подвержены постоянному изменению в ответ на внешнее воздействие. Для этого необходимо исследование механизмов клетки и регулирования физического взаимодействия каждой компоненты в системе на функциональном уровне. Неорганическая пирофосфатаза (PPase) является жизненно важным ферментом, который катализирует гидролиз пирофосфата (PPi). PPase играет важную роль для жизнеспособности клетки, поскольку она поддерживает множество метаболических процессов, в том числе биосинтез белков и нуклеиновых кислот. Это делает PPase возможным компонентом мультибелковых комплексов. В данной работе с помощью малоуглового рентгеновского рассеяния впервые были исследованы и охарактеризованы следующие белки, экспрессированные из E. coli, и их комплексы с PPase: недавно выявленный новый тип фруктозо-1,6-бисфосфат альдолазы (Fba) - цитоплазматический фермент, играющий важную роль в регуляции метаболизма; 5-кето-4-дезоксиуронатизомераза (KduI) – фермент, участвующий в расщеплении пектина, и глутаматдекарбоксилаза (GadA) - фермент, катализирующий преобразование глутамата в γ-Аминомасляную кислоту посредством декарбоксилирования. Функциональная роль этих взаимодействий пока остается до конца неизвестной, однако полученные данные хорошо согласуются с результатами физико-химических исследований этих белков-партнеров пирофосфотазы и их комплексов, что дает представление о возможном участии их в регуляции метаболизма клетки.