ИСТИНА

Ангиотензин превращающий фермент (АПФ) представляет собой цинк-зависимую пептидазу. АПФ учувствует во многих важных процессах в организме, таких как иммунный ответ, регуляция кровяного давления, репродукция и др, при этом свои основные физиологические функции АПФ выполняет, будучи закрепленным на клеточной мембране и при помощи специальной секретазы АПФ переходит в растворимое состояние, попадая во все жидкости организма, данный процесс называется шеддингом. Уровень АПФ в крови является маркером различных заболеваний, поэтому изучение причин, влияющих на шеддинг актуальны для изучения. Известно, что шеддинг может зависеть от множества факторов, таких, например, как связывание фермента на мембране с антителом, наличия мутаций, а также, как было показано в нашей лаборатории ранее стабилизация может происходить за счет образования комплекса с компонентами плазмы крови. Исходя из результатов, была предложена возможная модель тройного комплекса АПФ, лизоцима человека и низкомолекулярного вещества – билирубина, но подтвердить ее удалось только косвенно, недавно удалось получить константу связывания АПФ быка с химически модифицированным лизоцимом человека. В данной работе нами впервые были получены константы диссоциации комплексов АПФ очищенного из семенной жидкости и из лёгкого человека с лизоцимом человека и лизоцимом курицы. Было показано, что связывание АПФ человека с куриным лизоцимом в 2,5-3 раза выше, чем с человеческим лизоцимом. С помощью метода иммуносорбции было показано две области на поверхности АПФ– между доменами и на С-конце С-домена АПФ на которые действует лизоцим, изменяя доступность эпитопов 16 различных моноклональных антител, направленных на разные участки на поверхности обоих доменов АПФ. Кроме того, было вервые показано, что АПФ ингибирует мурамидазную активность лизоцима, что также свидетельствует об образовании комплекса этих двух ферментов, при этом лизоцим не оказывает никакого действия на активность АПФ.