ИСТИНА

Проведен анализ экситонного взаимодействия четырех молекул хлорофилла a (Хл a) в симметричном тетрамерном комплексе водорастворимого хлорофилл-связывающего белка BoWSCP [1]. С помощью совместного разложения спектров поглощения и кругового дихроизма на гауссовские компоненты определена энергия экситонного расщепления ΔE = 227 см−1 двух основных переходов тетрамера Хл a в BoWSCP; их относительные интенсивности составили 79% и 21%. Параметры экситонного взаимодействия были рассчитаны на основе атомной структуры BoWSCP в трех различных приближениях: (1) модель точечных диполей, (2) модель распределенных атомных монополей TrESP [2], и (3) нестационарная теория функционала плотности TDDFT/PCM [3]. Кулоновские взаимодействия мономеров в тетрамере BoWSCP были рассчитаны в континуальном приближении с использованием трех значений оптической диэлектрической проницаемости. Модели (1) и (2), основанные на описании свойств свободного мономера Хл a в растворе, демонстрирует существенную ошибку как в оценке абсолютной величины экситонного взаимодействия, так и в относительной интенсивности экситонных переходов. Сравнение результатов этих расчетов с экспериментально определяемыми параметрами позволило проанализировать точность используемых приближений и оценить вклад близкодействующих неэлектростатических взаимодействий в экситонное расщепление, определить ориентацию и абсолютную величину дипольного момента S0→S1 перехода мономера μ, а также определить относительный вклад состояний с разделенными зарядами (CT-состояния) в волновую функцию возбужденного димера Хл a и дипольный момент перехода в CT-состояния. Среди этих факторов наиболее существенное значение имеют реактивное взаимодействие возбужденного пигмента с белковым окружением и деформация порфиринового макроцикла, приводящие совместно к увеличению дипольного момента перехода Хл a до значения 6.9 Д и к развороту вектора дипольного момента на 15° в сторону второго пиррольного кольца. Экспериментально наблюдаемой величине экситонного расщепления соответствует локальный индекс рефракции белка 1.4. Работа выполнена при поддержке фонда РНФ (грант № 23-74-00025) 1. Y. V. Maleeva, K. V. Neverov, Y.N. Obukhov, M.S. Kritsky, Mol. Biol. (Mosk)., 53 (2019) 998–1011. 2. M.E. Madjet, A. Abdurahman, T. Renger, J. Phys. Chem. B, 110 (2006) 17268–17281. 3. D.A. Cherepanov, G.E. Milanovsky, A. V. Aybush, V.A. Nadtochenko, Russ. J. Phys. Chem. B, 42 (2023) 77-87.