ИСТИНА

Перекись водорода – продукт и субстрат многих ферментативных реакций, локализованных в разных органеллах клеток эукариот. Для оценки стационарных концентраций перекиси водорода в клеточных органеллах необходимо знать не только скорости ее образования и распада, но и способность проникать через мембраны. Относительно недавно в литературе появились сведения о том, что некоторые клеточные органеллы ограниченно проницаемы для перекиси водорода, что приводит к возникновению градиентов ее концентрации между отдельными клеточными структурами [1, 2]. Обладает ли фосфолипидный бислой мембран митохондрий таким свойством, неизвестно, хотя недавно мы получили указания на ограниченную проницаемость митохондриальных мембран для перекиси водорода [3]. В качестве модельной системы мы использовали липосомы, приготовленные из суммарной фракции фосфолипидов митохондрий сердца быка и содержащие во внутреннем пространстве фермент каталазу. Каталазная активность таких липосом линейно зависела от концентрации добавленной перекиси (0–12 мМ) и примерно в два раза стимулировалась после их разрушения холатом натрия. Эта стимуляция не была обусловлена сорбцией фермента на поверхности липосом, а была следствием ограниченной проницаемости перекиси через фосфолипидный бислой. Каталазная активность внутрилипосомального и растворимого фермента не зависела от температуры в диапазоне 10–40оС. Мы предполагаем, что для быстрого переноса перекиси водорода через мембрану необходимо, чтобы фосфолипиды находились в жидкокристаллическом состоянии. Каталазная активность интактных митохондрий сердца линейно зависела от концентрации добавленной перекиси водорода (0–12 мМ). Каналообразующий антибиотик аламетицин, создающий свободную проницаемость мембраны митохондрий для низкомолекулярных соединений [4], повышал каталазную активность в 2–3 раза. Полученные результаты указывают на то, что как искусственные фосфолипидные, так и природные мембраны митохондрий ограниченно проницаемы для перекиси водорода. Литература 1. F. Antunes, E. Cadenas (2000) FEBS Lett. 475, 121–126. 2. G.P. Bienert et al. (2007) J. Biol. Chem. 282, 1183–1192. 3. Grivennikova V.G., Kareyeva A.V., Vinogradov A.D. (2010) Biochim. Biophys. Acta. 1797, 939-944. 4. I.S. Gostimskaya et al. (2003) Anal. Biochem. 313, 46–52.