|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ФНКЦ РР |
||
Специальный семинар "Избранные главы биохимии"учебный курс
- Автор: Каспаринский Ф.О.
- Год создания: 1997
- Организация: МГУ имени М.В. Ломоносова
- Описание: Специальный семинар "Избранные главы биохимии" (48 акад.час) разработан для студентов III курса кафедры биохимии Биологического факультета МГУ имени М.В.Ломоносова с целью углубленного изучения и закрепления материалов годового курса лекций "Биохимия". Форма отчетности - зачет в конце каждого семестра. План семинара: 1. Основные химические компоненты клеток, их классификация и функции. Метаболическая роль воды, неорганических макро- и микроэлементов. рН и буферные системы. 2. Аминокислоты и их физико-химические свойства, обусловленные наличием амино- и карбоксильных групп. Методы определения NH2- и COOH-концевых последовательностей аминокислот в полипептидах. Способы классификации аминокислот. Заменимые и незаменимые аминокислоты. 3. Физико-химические свойства аминокислот, обусловленные их радикалами. Идентификация аминокислот при помощи специфических реакций. "Редкие аминокислоты" и их роль в метаболизме. Посттрансляционные модификации гидрофобных алифатических и ароматических аминокислот. 4. Расширение функциональных возможностей белков посредством посттрансляционных модификаций аминокислот (образование тиреоидных гормонов, g-карбоксиглутаминовой кислоты, фосфопротеинов; ADP-рибозилирование, внутримолекулярные перегруппировки, ограниченный протеолиз). 5. Первичная структура белка. Химические и ферментативные методы фрагментации полипептидной цепи. Экзопептидазы и эндопротеиназы. Механизмы катализа и проблема обеспечения его специфичности на примере сериновых протеиназ и карбоксипептидазы А. Практическое использование протеолитических ферментов. 6. Особенности структуры пептидной связи. Вторичные структуры полипептидов и их свойства. Влияние аминокислотных радикалов, рН растворителя и полярности окружения на формирование вторичных структур белков. Образование структурных и функциональных доменов в белках. 7. Фибриллярные белки (коллаген, эластин, кератины, фиброин). Особенности строения и биосинтеза фибриллярных белков в связи со специфическими функциями. Самоорганизация надмолекулярных структур, обусловленная вторичной структурой белков. 8. Третичная структура белка и роль разных типов связей в ее формировании и поддержании. Глобулярные белки. Термодинамика компактизации полипептидов в различных растворителях. Особенности структуры мембранных белков. Условия денатурации и ренатурации белков. Классификация пространственных структур белков. 9. Четвертичная структура белка. Структурная организация контактов между субъединицами в зависимости от функций белков. Механизмы проявления кооперативных свойств белков и регулирования их функций аллостерическими эффекторами на примере глобинов. Способы классификации белков. Множественные молекулярные формы ферментов и изоферменты. 10. Углеводы и их комплексы с белками. Биологически важные производные моно- и олигосахаридов. Сопоставление уровней структурной организации полисахаридов и белков. Состав и функции глюкозаминогликанов, пептидогликанов, протеогликанов и гликопротеинов. Структура клеточных стенок растений, водорослей, грибов и бактерий. 11. Липиды и их соединения с веществами других классов (гликолипиды, гликофосфолипиды, гликосфинголипиды, липополисахариды, протеолипиды и липопротеины). Классификация и функции липидов. 12. Зачет 13. Коферменты. Механизмы окислительно-восстановительных реакций с участием никотинамидных, флавиновых и корриновых коферментов. Контроль каталитической функции небелковой части со стороны фермента на примере пиридоксальфосфата. Трансферазные реакции, зависимые от фолиевой кислоты и S аденозилметионина. Функции пуриновых и пиримидиновых фосфатов. 14. Пентозофосфатный путь. Метаболические функции окислительных и неокислительных стадий пути. Механизмы трансальдолазной и транскетолазной реакций. Отличия в процессах фиксации двуокиси углерода в тканях высших животных и растений. 15. Катаболизм аминокислот. Расщепление аминокислот по гликогенному и кетогенному пути. Метаболизм тирозина и гистидина. Цикл мочевины. Образование циклических тетрапирролов и полиаминов. 16. Анаболизм аминокислот. Механизмы и роль реакций трансаминирования, декарбоксилирования и окислительного дезаминирования. Пути, объединяющие метаболизм триптофана, треонина, глицина, серина, аланина, цистеина и метионина. 17. Пути синтеза и распада пуриновых и пиримидиновых нуклеозидов. Особенности образования нуклеотидных коферментов. Отличия катаболизма пуриновых и пиримидиновых оснований у различных организмов в норме и патологии. Особенности метаболизма нуклеиновых кислот в нервной и мышечной ткани. 18. Окисление жирных кислот в митохондриях, пероксисомах и эндоплазматическом ретикулуме. Особенности расщепления кислот с нечетным числом атомов и ненасыщенных жирных кислот. Метаболизм арахидоновой кислоты. 19. Отличия анаболизма жирных кислот в цитоплазме, эндоплазматическом ретикулуме и митохондриях. Биосинтез ацилглицеринов, фосфоацилглицеринов, сфингозина и холестерина. Сопоставление основных характеристик катаболизма и анаболизма жирных кислот. 20. Тканевая специфика метаболизма углеводов. Сравнение основных путей превращения углеводов в мозге, мышцах и печени. Сопряжение гликолиза, глюконеогенеза, фосфоглюконатного пути и окислительного фосфорилирования. Адаптационные изменения при включении и выключении активного метаболизма. 21. Тканевая специфика метаболизма аминокислот и белков. Сравнение основных путей превращения аминокислот и белков в мозге, мышцах, печени, кишечнике и почках. Обмен аминокислот между органами. Выведение из организма продуктов азотистого обмена у аммонио-, урико- и уреотелических организмов. Регулирование цикла мочевины и его метаболические нарушения. 22. Тканевая специфика метаболизма липидов. Механизмы регулирования синтеза и депонирования липидов. Сравнение основных путей превращения липидов в печени и жировой ткани. 23. Биохимия питания. Взаимное превращение основных питательных веществ. Микроэлементозы. 24. Зачет
- Добавил в систему: Каспаринский Феликс Освальдович
Преподавание курса
- 1 сентября 1997 - 14 мая 2003 Каспаринский Феликс Освальдович
- МГУ имени М.В. Ломоносова, Биологический факультет, Кафедра биохимии
- обязательная, базовой части, семинары, 120 часов
- Автор: Каспаринский Ф.О.