ИСТИНА

1. Мембранный белок с молекулярной массой 130 кДа (р 130) очищен из ткани медии аорты человека до гомогенного состояния. Определена его частичная аминокислотная последовательность, совпадающая с участком пролептида предшественника Т-кадгерина. 2. Получены антисыворотки против трех синтетических фрагментов Т-кадгернна. Все они распознают как р 130, так и Т-кадгерин и блокируют связывание липопротеидов с Т-кадгерином и р130. 3 Офаниченный трипсинолиз в присутствии Са2+ превращает р130 в белок, го электрофоретнческой подвижности совпадающий с Т-кадгерином. С помощью фосфолипазы С, специфически расщепляющей гликозилфосфоинозитиды. показано, что р!30. как и Т-кадгерин. расположен на поверхности клеток и закреплен на мембране посредством гликозилфосфатщшлинозитольной группы. 4. Экспрессия Т-кадгерина и р 130 проявляет одинаковую дозовую и временную зависимость от наличия факторов роста в среде культивирования гладкомышечных клеток. Содержание этих белков повышается в отсутствие факторов роста и снижается при действии факторов роста. 5 Т-калгерин и р130 обогащены в нерастворимой в тритоне кавсолярной фракции мембран гладкомышечных клеток. В этой же фракции локализованы а-субъединицы О-белков и Бгс-киназы, но отсутствуют [}|-интегрины и !М-кадгерин. 6. Полученные данные свидетельствуют о том, что липопротеид-связывающий белок р 130 является частично гтроцессированным предшественником Т-кадгерина закрепленным на клеточной мембране через гликозилфосфоинозитидный якорь и содержащим пропептид.