|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ФНКЦ РР |
||
Chemical modification of the essential arginine residues of pyruvate dehydrogenase prevents its phosphorylation by kinaseстатья
Информация о цитировании статьи получена из
Scopus,
Web of Science
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 26 ноября 2015 г.
- Авторы: Nemerya NS, Zemskova MA, Nyukhalkina IA, Khailova LS
- Журнал: FEBS Letters
- Том: 394
- Номер: 1
- Год издания: 1996
- Издательство: Elsevier BV
- Местоположение издательства: Netherlands
- Первая страница: 96
- Последняя страница: 98
- DOI: 10.1016/0014-5793(96)00871-X
- Аннотация: The mechanism of regulatory phosphorylation of the pyruvate dehydrogenase component (E1) of muscle pyruvate dehydrogenase complex was studied. Chemical modification of the arginine residues essential for substrate binding was shown to prevent incorporation of 32P from [γ-32P]ATP into E1 catalyzed by kinase and to exclude completely the interaction of holo-E1 with pyruvate. It is proposed that negatively charged phosphoseryl residues may compete with pyruvate for the active site arginine and thereby block the substrate binding.
- Добавил в систему: Хайлова Людмила Самуиловна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | 1-s2.0-001457939600871X-main.pdf | 237,6 КБ | 25 ноября 2015 [Khailova_ls] |