|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ФНКЦ РР |
||
Спектроскопия ЯМР в определении структуры, функциональных и динамических свойств фактора терминации трансляции eRF1 человекастатья Тезисы
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
- Авторы: Польшаков В.И., Манцызов А.Б., Иванова Е.В., Елисеев Б.Д., Алкалаева Е.З., Chi-Fon Chang, Фролова Л.Ю., Киселев Л.Л.
- Журнал: Acta Naturae (русскоязычная версия)
- Том: 2
- Год издания: 2016
- Издательство: Парк-медиа
- Местоположение издательства: М.
- Первая страница: 80
- Последняя страница: 81
- Аннотация: Терминация биосинтеза белка на рибосоме эукариот контролируется кооперативным взаимодействием двух белковых факторов - eRF1 и eRF3. Фактор первого класса eRF1 содержит три пространственно разделенных домена, каждый из которых ассоциирован со специфической функцией. N-терминальный домен вовлечен в узнавание одного из трех стоп кодонов (UAA, UAG или UGA) матричной РНК в декодирующем центре малой субъединицы рибосомы. Средний (M) домен участвует в гидролизе связи пептидил-тРНК в пептидилтрансферазном центре большой субъединицы рибосомы. C-терминальный домен eRF1 связывается с eRF3, повышая эффективность терминации трансляции. Информация о структуре eRF1 в растворе и динамических свойствах белка важна для понимания природы этих сложных процессов. Нами определены структуры высокого разрешения каждого из трех доменов eRF1 человека (идентификаторы PDB: 2LLX для N-домена, 2HST для M-домена, 2KTV и 2KTU для двух конформеров C-домена). Для каждого из доменов, включая их функционально важные области, были найдены достоверные различия между конформацией белка в растворе и кристалле. Определены динамические свойства белковой цепи eRF1. Методами гетероядерной спектроскопии ЯМР найден интерфейс взаимодействия M-домена eRF1 с рибосомой эукариот, при этом показано, что белок специфически связывается с 60S субъединицей рибосомы, не взаимодействуя с 40S субъединицей. Получены отнесения сигналов 1H, 13C и 15N цепи полноразмерного белка eRF1 (~50 kDa). Сравнение параметров ЯМР отдельных доменов и полноразмерного белка проливает свет на сложные динамические свойства полноразмерного eRF1. Экспериментальные данные ЯМР, подкрепленные результатами анализа длинной траектории молекулярной динамики белка и функциональными исследованиями нескольких мутантных форм eRF1 вносят вклад в понимание молекулярного механизма терминации трансляции эукариот.
- Добавил в систему: Польшаков Владимир Иванович