|
ИСТИНА |
Войти в систему Регистрация |
ФНКЦ РР |
||
YB-1 Phosphorylation at Serine 209 Inhibits Its Nuclear Translocationстатья Исследовательская статья
Статья опубликована в высокорейтинговом журнале
Информация о цитировании статьи получена из
Web of Science,
Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 20 апреля 2022 г.
- Авторы: Sogorina EM, ER Kim, AV Sorokin, DN Lyabin, LP Ovchinnikov, Mordovkina DA, IA Eliseeva
- Журнал: International Journal of Molecular Sciences
- Том: 23
- Номер: 1
- Год издания: 2022
- Издательство: MDPI
- Местоположение издательства: Basel, Switzerland
- Первая страница: 428
- DOI: 10.3390/ijms23010428
- Аннотация: YB-1 is a multifunctional DNA- and RNA-binding protein involved in cell proliferation, differentiation, and migration. YB-1 is a predominantly cytoplasmic protein that is transported to the nucleus in certain conditions, including DNA-damaging stress, transcription inhibition, and viral infection. In tumors, YB-1 nuclear localization correlates with high aggressiveness, multidrug resistance, and a poor prognosis. It is known that posttranslational modifications can regulate the nuclear translocation of YB-1. In particular, well-studied phosphorylation at serine 102 (S102) activates YB-1 nuclear import. Here, we report that Akt kinase phosphorylates YB-1 in vitro at serine 209 (S209), which is located in the vicinity of the YB-1 nuclear localization signal. Using phosphomimetic substitutions, we showed that S209 phosphorylation inhibits YB-1 nuclear translocation and prevents p-S102-mediated YB-1 nuclear import.
- Добавил в систему: Мордовкина Дарья Алексеевна
Прикрепленные файлы
| № | Имя | Описание | Имя файла | Размер | Добавлен |
|---|---|---|---|---|---|
| 1. | Полный текст | ijms-23-00428.pdf | 4,3 МБ | 13 апреля 2022 [MordovkinaDA] |