Backbone 1H, 13C and 15N resonance assignments of the human eukaryotic release factor eRF1

Polshakov, V.; Eliseev, B.; Frolova, L.; C-F, C.; T-H, H.

Информация о цитировании статьи получена из Web of Science, Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 27 сентября 2016 г.

Авторы: Polshakov V., Eliseev B., Frolova L., C-F Chang, T-H Huang
Журнал: Biomolecular NMR Assignments
Том: 9
Номер: 1
Год издания: 2015
Издательство: Springer Verlag
Местоположение издательства: Germany
Первая страница: 37
Последняя страница: 42
DOI: 10.1007/s12104-014-9540-8
Аннотация: Eukaryotic translation termination is mediated by two interacting release factors, eukaryotic class 1 release factor (eRF1) and eukaryotic class 3 release factor (eRF3), which act cooperatively to ensure efficient stop codon recognition and fast polypeptide release. eRF1 consisting of three well-defined functional domains recognizes all three mRNA stop codons located in the A site of the small ribosomal subunit and triggers hydrolysis of the ester bond of peptidyl-tRNA in the peptidyl transfer center of the large ribosomal subunit. Nevertheless, various aspects of molecular mechanism of translation termination in eukaryotes remain unclear. Elucidation of the structure and dynamics of eRF1 in solution is essential for understanding molecular mechanism of its function in translation termination. To approach this problem, here we report NMR backbone signal assignments of the human eRF1 (437 a.a., 50 kDa).
Добавил в систему: Польшаков Владимир Иванович

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ФНКЦ РР
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ФНКЦ РР

Backbone 1H, 13C and 15N resonance assignments of the human eukaryotic release factor eRF1статья

Прикрепленные файлы