Recombinant alpha amino ester hydrolase from Xanthomonas rubrilineans VKPM B-9915 is a highly efficient biocatalyst of Cephalexin synthesis

Sklyarenko, A.V.; Berezina, O.V.; Satarova, D.E.; Fedorchuk, V.V.; Fedorchuk, E.A.; Savin, S.S.; Yarotsky, S.V.; Tishkov, V.I.

Информация о цитировании статьи получена из Scopus
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 28 мая 2015 г.

Авторы: Sklyarenko A.V., Berezina O.V., Satarova D.E., Fedorchuk V.V., Fedorchuk E.A., Savin S.S., Yarotsky S.V., Tishkov V.I.
Журнал: Moscow University Chemistry Bulletin
Том: 69
Номер: 2
Год издания: 2014
Издательство: Allerton Press Inc.
Местоположение издательства: United States
Первая страница: 62
Последняя страница: 67
DOI: 10.3103/S0027131414020084
Аннотация: Recombinant, as well as native alpha-amino ester hydrolase from Xanthomonas rubrilineans VKPM B-9915 (XrAEH, EC 3.1.1.43), was tested for synthesis of amino-beta-lactam antibiotic cephalexin. It was shown that the recombinant enzyme rXrAEH produced by Escherichia coli VKPM V11246 is more efficient in comparison with the native enzyme wtXrÀÅÍ prepared from mutant strain Xanthomonas rubriineans VKPM B-9915. When rXrAEH was used as a biocatalyst, addition of ethylene glycol (33 vol %) to the reaction medium improved the yield from 70 to 95%. During synthesis of cephalexin under optimal conditions in the case of the native enzyme wtXrAEH, the cephalexin yield was 85%, and it was 95% for rXrAEH. Furthermore, unlike native wtXrAEN enzymes, preparations of recombinant rXrAEH do not possess beta-lactamase side activity.
Добавил в систему: Тишков Владимир Иванович

	ИСТИНА	Войти в систему Регистрация
	ФНКЦ РР
	Главная Поиск Статистика О проекте Помощь

ИСТИНА

ФНКЦ РР

Recombinant alpha amino ester hydrolase from Xanthomonas rubrilineans VKPM B-9915 is a highly efficient biocatalyst of Cephalexin synthesisстатья

Прикрепленные файлы