Термоинактивация щелочных фосфатаз в различных условияхстатья
Статья опубликована в журнале из списка RSCI Web of Science
Статья опубликована в журнале из перечня ВАК
Статья опубликована в журнале из списка Web of Science и/или Scopus
Дата последнего поиска статьи во внешних источниках: 16 февраля 2016 г.
Аннотация:Проведено исследование термоинактивации щелочных фосфатаз из бактерий Escherichia coli (ECAP), кишечника быка (IAP быка) и кишечника цыпленка (IAP цыпленка) в различных буферных растворах и в твердом состоянии. Наиболее стабильны эти ферменты в твердом состоянии, а быстрее всего теряют активность в карбонатном буферном растворе. Бактериальный фермент более стабилен, чем животные фосфатазы. Стадии потери ферментативной активности в случае ECAP предшествует 4 промежуточные стадии, а в случае IAP быка и IAP цыпленка – 3. Величина энергии активации термоинактивации ECAP в интервале 25–700С, равная 80 кДж/моль, соответствует диссоциации активного димера на неактивные мономеры. Более высокие энергии активации (~200 кДж/моль) на начальном этапе термоинактивации животных фосфатаз – следствие одновременной потери ферментативной активности в результате диссоциации димера и его денатурации. Энергия активации денатурации мономеров животных щелочных фосфатаз в зависимости от буферной среды составляет 330 – 380 кДж/моль. Инактивация твердых образцов щелочных фосфатаз при 950С сопровождается уменьшением приблизительно вдвое содержания в белковой молекуле бэта - структур.